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  • Unidade: IQ

    Subjects: CINÉTICA, PROTEÍNAS, BIOQUÍMICA, RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR

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    • ABNT

      MACIAS, Angy Liseth Davalos. Deciphering the mechanism of interaction between two key subunits from the Type IV Secretion System core complex: VirB9 and VirB7. 2022. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2022. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-02122022-124841/. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Macias, A. L. D. (2022). Deciphering the mechanism of interaction between two key subunits from the Type IV Secretion System core complex: VirB9 and VirB7 (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-02122022-124841/
    • NLM

      Macias ALD. Deciphering the mechanism of interaction between two key subunits from the Type IV Secretion System core complex: VirB9 and VirB7 [Internet]. 2022 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-02122022-124841/
    • Vancouver

      Macias ALD. Deciphering the mechanism of interaction between two key subunits from the Type IV Secretion System core complex: VirB9 and VirB7 [Internet]. 2022 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-02122022-124841/
  • Unidade: IQ

    Subjects: PROTEÍNAS, BIOQUÍMICA, RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR, XANTHOMONAS

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    • ABNT

      OLIVEIRA, Luciana Coutinho de. Characterization of structure, dynamics, function and interactions of components from the type IV secretion system of Xanthomonas citri by solution nuclear magnetic resonance. 2016. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2016. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15092016-084423/. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Oliveira, L. C. de. (2016). Characterization of structure, dynamics, function and interactions of components from the type IV secretion system of Xanthomonas citri by solution nuclear magnetic resonance (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15092016-084423/
    • NLM

      Oliveira LC de. Characterization of structure, dynamics, function and interactions of components from the type IV secretion system of Xanthomonas citri by solution nuclear magnetic resonance [Internet]. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15092016-084423/
    • Vancouver

      Oliveira LC de. Characterization of structure, dynamics, function and interactions of components from the type IV secretion system of Xanthomonas citri by solution nuclear magnetic resonance [Internet]. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-15092016-084423/
  • Source: Proteins. Unidade: IQ

    Subjects: HIDRÓLISE, CELULOSE, BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      ABIKO, Layara Akemi et al. Model for the allosteric regulationof the `NA POT. +´/`CA POT. 2+' exchanger NCX. Proteins, v. 84, n. 5, p. 580-590, 2016Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1002/prot.25003. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Abiko, L. A., Vitale, P. M., Favaro, D. C., Hauk, P., Li, D. ‐W., Yuan, J., et al. (2016). Model for the allosteric regulationof the `NA POT. +´/`CA POT. 2+' exchanger NCX. Proteins, 84( 5), 580-590. doi:10.1002/prot.25003
    • NLM

      Abiko LA, Vitale PM, Favaro DC, Hauk P, Li D‐W, Yuan J, Bruschweiler‐Li L, Salinas RK, Brüschweiler R. Model for the allosteric regulationof the `NA POT. +´/`CA POT. 2+' exchanger NCX [Internet]. Proteins. 2016 ; 84( 5): 580-590.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.25003
    • Vancouver

      Abiko LA, Vitale PM, Favaro DC, Hauk P, Li D‐W, Yuan J, Bruschweiler‐Li L, Salinas RK, Brüschweiler R. Model for the allosteric regulationof the `NA POT. +´/`CA POT. 2+' exchanger NCX [Internet]. Proteins. 2016 ; 84( 5): 580-590.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.25003
  • Source: PLOS Biology. Unidade: IQ

    Subjects: ENZIMAS, BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      LARION, Mioara et al. Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase. PLOS Biology, v. 10, n. 12, p. 1-9 art. e1001452, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001452. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Larion, M., Salinas, R. K., Bruschweiler Li, L., Miller, B. G., & Brüschweiler, R. (2012). Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase. PLOS Biology, 10( 12), 1-9 art. e1001452. doi:10.1371/journal.pbio.1001452
    • NLM

      Larion M, Salinas RK, Bruschweiler Li L, Miller BG, Brüschweiler R. Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase [Internet]. PLOS Biology. 2012 ; 10( 12): 1-9 art. e1001452.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001452
    • Vancouver

      Larion M, Salinas RK, Bruschweiler Li L, Miller BG, Brüschweiler R. Order-disorder transitions govern kinetic cooperativity and allostery of monomeric human glucokinase [Internet]. PLOS Biology. 2012 ; 10( 12): 1-9 art. e1001452.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001452
  • Source: PLoS Pathogens. Unidades: IQ, IB

    Subjects: XANTHOMONAS, BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      SOUZA, Diorge Paulo de et al. A component of the xanthomonadaceae type IV secretion system combines a VirB7 motif with a NO domain found in outer membrane transport proteins. PLoS Pathogens, v. 7, n. 5, p. 1-18 art. e1002031, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002031. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Souza, D. P. de, Andrade, M. de O., Alvarez-Martinez, C. E., Arantes, G. M., Farah, C. S., & Salinas, R. K. (2011). A component of the xanthomonadaceae type IV secretion system combines a VirB7 motif with a NO domain found in outer membrane transport proteins. PLoS Pathogens, 7( 5), 1-18 art. e1002031. doi:10.1371/journal.ppat.1002031
    • NLM

      Souza DP de, Andrade M de O, Alvarez-Martinez CE, Arantes GM, Farah CS, Salinas RK. A component of the xanthomonadaceae type IV secretion system combines a VirB7 motif with a NO domain found in outer membrane transport proteins [Internet]. PLoS Pathogens. 2011 ; 7( 5): 1-18 art. e1002031.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002031
    • Vancouver

      Souza DP de, Andrade M de O, Alvarez-Martinez CE, Arantes GM, Farah CS, Salinas RK. A component of the xanthomonadaceae type IV secretion system combines a VirB7 motif with a NO domain found in outer membrane transport proteins [Internet]. PLoS Pathogens. 2011 ; 7( 5): 1-18 art. e1002031.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002031
  • Source: Journal of Biological Chemistry. Unidade: IQ

    Subjects: BIOQUÍMICA, PROTEÍNAS (INTERAÇÃO)

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    • ABNT

      SALINAS, Roberto Kopke et al. 'CA POT. 2+' binding alters the interdomain flexibility between the two cytoplasmic calcium-binding domains in the 'NA POT. +'/'CA POT. 2+' exchanger. Journal of Biological Chemistry, v. 286, n. 37, p. 32123-32131 : + Supplementary materials ( S1-S6), 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1074/jbc.M111.249268. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Salinas, R. K., Li, L. B., Johnson, E., & Brüschweiler, R. (2011). 'CA POT. 2+' binding alters the interdomain flexibility between the two cytoplasmic calcium-binding domains in the 'NA POT. +'/'CA POT. 2+' exchanger. Journal of Biological Chemistry, 286( 37), 32123-32131 : + Supplementary materials ( S1-S6). doi:10.1074/jbc.M111.249268
    • NLM

      Salinas RK, Li LB, Johnson E, Brüschweiler R. 'CA POT. 2+' binding alters the interdomain flexibility between the two cytoplasmic calcium-binding domains in the 'NA POT. +'/'CA POT. 2+' exchanger [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2011 ; 286( 37): 32123-32131 : + Supplementary materials ( S1-S6).[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M111.249268
    • Vancouver

      Salinas RK, Li LB, Johnson E, Brüschweiler R. 'CA POT. 2+' binding alters the interdomain flexibility between the two cytoplasmic calcium-binding domains in the 'NA POT. +'/'CA POT. 2+' exchanger [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2011 ; 286( 37): 32123-32131 : + Supplementary materials ( S1-S6).[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M111.249268
  • Source: Biopolymers. Unidade: IQ

    Subjects: RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR, PROTEÍNAS MUSCULARES, BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      CORRÊA, Fernando e FARAH, Chuck Shaker e SALINAS, Roberto Kopke. `MG POT. 2+´ ions bind at the C-terminal region of skeletal muscle `alpha´-tropomyosin. Biopolymers, v. 91, n. 7, p. 583-590, 2009Tradução . . Disponível em: http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/fulltext/122252560/PDFSTART. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Corrêa, F., Farah, C. S., & Salinas, R. K. (2009). `MG POT. 2+´ ions bind at the C-terminal region of skeletal muscle `alpha´-tropomyosin. Biopolymers, 91( 7), 583-590. Recuperado de http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/fulltext/122252560/PDFSTART
    • NLM

      Corrêa F, Farah CS, Salinas RK. `MG POT. 2+´ ions bind at the C-terminal region of skeletal muscle `alpha´-tropomyosin [Internet]. Biopolymers. 2009 ; 91( 7): 583-590.[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/fulltext/122252560/PDFSTART
    • Vancouver

      Corrêa F, Farah CS, Salinas RK. `MG POT. 2+´ ions bind at the C-terminal region of skeletal muscle `alpha´-tropomyosin [Internet]. Biopolymers. 2009 ; 91( 7): 583-590.[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/fulltext/122252560/PDFSTART
  • Source: Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. Unidades: IQ, EACH

    Subjects: BIOQUÍMICA, TRICHODERMA, RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR

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    • ABNT

      SALINAS, Roberto Kopke et al. Solution structure of the C-terminal domain of multiprotein bridging factor 1 (MBF1) of Trichoderma reesei. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, v. 75, n. 2, p. 518-523, 2009Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1002/prot.22344. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Salinas, R. K., Camilo, C. M., Tomaselli, S., Valencia, E. Y., Farah, C. S., El Dorry, H. F. A., & Chambergo Alcalde, F. S. (2009). Solution structure of the C-terminal domain of multiprotein bridging factor 1 (MBF1) of Trichoderma reesei. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 75( 2), 518-523. doi:10.1002/prot.22344
    • NLM

      Salinas RK, Camilo CM, Tomaselli S, Valencia EY, Farah CS, El Dorry HFA, Chambergo Alcalde FS. Solution structure of the C-terminal domain of multiprotein bridging factor 1 (MBF1) of Trichoderma reesei [Internet]. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2009 ; 75( 2): 518-523.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.22344
    • Vancouver

      Salinas RK, Camilo CM, Tomaselli S, Valencia EY, Farah CS, El Dorry HFA, Chambergo Alcalde FS. Solution structure of the C-terminal domain of multiprotein bridging factor 1 (MBF1) of Trichoderma reesei [Internet]. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2009 ; 75( 2): 518-523.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.22344
  • Source: Proteins - Structure, Function, and Bioinformatics. Unidade: IQ

    Subjects: BIOQUÍMICA, PROTEÍNAS MUSCULARES

    Acesso à fonteAcesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      CORRÊA, Fernando et al. Deciphering the role of the electrostatic interactions in the 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex. Proteins - Structure, Function, and Bioinformatics, v. 73, n. 4, p. 902-917, 2008Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1002/prot.22116. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Corrêa, F., Salinas, R. K., Bonvin, A. M. J. J., & Farah, C. S. (2008). Deciphering the role of the electrostatic interactions in the 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex. Proteins - Structure, Function, and Bioinformatics, 73( 4), 902-917. doi:10.1002/prot.22116
    • NLM

      Corrêa F, Salinas RK, Bonvin AMJJ, Farah CS. Deciphering the role of the electrostatic interactions in the 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex [Internet]. Proteins - Structure, Function, and Bioinformatics. 2008 ; 73( 4): 902-917.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.22116
    • Vancouver

      Corrêa F, Salinas RK, Bonvin AMJJ, Farah CS. Deciphering the role of the electrostatic interactions in the 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex [Internet]. Proteins - Structure, Function, and Bioinformatics. 2008 ; 73( 4): 902-917.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/prot.22116
  • Source: Biophysical Journal. Conference titles: Annual Meeting of the Biophysical Society. Unidade: IQ

    Subjects: PROTEÍNAS MUSCULARES, BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      CORRÊA, Fernando et al. Structure and stability analysis of the skeletal 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex. Biophysical Journal. Bethesda: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 09 maio 2024. , 2007
    • APA

      Corrêa, F., Salinas, R. K., Bonvin, A., & Farah, C. S. (2007). Structure and stability analysis of the skeletal 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex. Biophysical Journal. Bethesda: Instituto de Química, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Corrêa F, Salinas RK, Bonvin A, Farah CS. Structure and stability analysis of the skeletal 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex. Biophysical Journal. 2007 ;[citado 2024 maio 09 ]
    • Vancouver

      Corrêa F, Salinas RK, Bonvin A, Farah CS. Structure and stability analysis of the skeletal 'alpha'-tropomyosin head-to-tail complex. Biophysical Journal. 2007 ;[citado 2024 maio 09 ]
  • Source: Journal of Peptide Science. Conference titles: European Peptide Symposium. Unidade: IQ

    Subjects: BIOQUÍMICA, PEPTÍDEOS

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    • ABNT

      SCHREIER, Shirley et al. Orientation of GPCR fragments (loops and transmembrane helices) in lipid membranes. Journal of Peptide Science. Sussex: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 09 maio 2024. , 2002
    • APA

      Schreier, S., Shida, C. S., Salinas, R. K., Grijalba, M. T., Paiva, A. C. M., & Nakaie, C. R. (2002). Orientation of GPCR fragments (loops and transmembrane helices) in lipid membranes. Journal of Peptide Science. Sussex: Instituto de Química, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Schreier S, Shida CS, Salinas RK, Grijalba MT, Paiva ACM, Nakaie CR. Orientation of GPCR fragments (loops and transmembrane helices) in lipid membranes. Journal of Peptide Science. 2002 ; 8[citado 2024 maio 09 ]
    • Vancouver

      Schreier S, Shida CS, Salinas RK, Grijalba MT, Paiva ACM, Nakaie CR. Orientation of GPCR fragments (loops and transmembrane helices) in lipid membranes. Journal of Peptide Science. 2002 ; 8[citado 2024 maio 09 ]
  • Source: Biopolymers. Unidade: IQ

    Subjects: BIOQUÍMICA, PEPTÍDEOS, ANGIOTENSINA II

    Acesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      SALINAS, Roberto Kopke et al. Trifluoroethanol and binding to model membranes stabilize a predicted turn in a peptide corresponding to the first extracellular loop of the angiotensin II 'AT AND. 1A' receptor. Biopolymers, v. 65, n. 1, p. 21-31, 2002Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1002/bip.10209. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Salinas, R. K., Shida, C. S., Pertinhez, T. de A., Spisni, A., Nakaie, C. R., Paiva, A. C. M., & Schreier, S. (2002). Trifluoroethanol and binding to model membranes stabilize a predicted turn in a peptide corresponding to the first extracellular loop of the angiotensin II 'AT AND. 1A' receptor. Biopolymers, 65( 1), 21-31. doi:10.1002/bip.10209
    • NLM

      Salinas RK, Shida CS, Pertinhez T de A, Spisni A, Nakaie CR, Paiva ACM, Schreier S. Trifluoroethanol and binding to model membranes stabilize a predicted turn in a peptide corresponding to the first extracellular loop of the angiotensin II 'AT AND. 1A' receptor [Internet]. Biopolymers. 2002 ; 65( 1): 21-31.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/bip.10209
    • Vancouver

      Salinas RK, Shida CS, Pertinhez T de A, Spisni A, Nakaie CR, Paiva ACM, Schreier S. Trifluoroethanol and binding to model membranes stabilize a predicted turn in a peptide corresponding to the first extracellular loop of the angiotensin II 'AT AND. 1A' receptor [Internet]. Biopolymers. 2002 ; 65( 1): 21-31.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1002/bip.10209
  • Source: Abstract Book. Conference titles: Workshop de Biomembranas del Mercosur. Unidade: IQ

    Assunto: BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      MARTINEZ, D. et al. Structural basis of the differential pore-forming activity in membranes of the isoforms of Stycholysin from Stichodactyla helianthus. 2000, Anais.. Bernal: Universidad Nacional de Quilmes, 2000. . Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Martinez, D., Campos, A. M., Pazos, F., Alvarez, C., Lanio, M. E., Casallanovo, F., et al. (2000). Structural basis of the differential pore-forming activity in membranes of the isoforms of Stycholysin from Stichodactyla helianthus. In Abstract Book. Bernal: Universidad Nacional de Quilmes.
    • NLM

      Martinez D, Campos AM, Pazos F, Alvarez C, Lanio ME, Casallanovo F, Schreier S, Salinas RK, Vergara C, Lissi E. Structural basis of the differential pore-forming activity in membranes of the isoforms of Stycholysin from Stichodactyla helianthus. Abstract Book. 2000 ;[citado 2024 maio 09 ]
    • Vancouver

      Martinez D, Campos AM, Pazos F, Alvarez C, Lanio ME, Casallanovo F, Schreier S, Salinas RK, Vergara C, Lissi E. Structural basis of the differential pore-forming activity in membranes of the isoforms of Stycholysin from Stichodactyla helianthus. Abstract Book. 2000 ;[citado 2024 maio 09 ]
  • Source: Biochimica et Biophysica Acta. Unidade: IQ

    Assunto: BIOQUÍMICA

    Acesso à fonteAcesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      CARVALHO-ALVES, Paulo C et al. Requirement of the hinge domain for dimerization of `Ca POT. 2+´-ATPase large cytoplasmic portion expressed in bacteria. Biochimica et Biophysica Acta, v. 1467, n. 1, p. 73-84, 2000Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/s0005-2736(00)00206-6. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Carvalho-Alves, P. C., Hering, V. R., Oliveira, J. M. S., Salinas, R. K., & Verjovski-Almeida, S. (2000). Requirement of the hinge domain for dimerization of `Ca POT. 2+´-ATPase large cytoplasmic portion expressed in bacteria. Biochimica et Biophysica Acta, 1467( 1), 73-84. doi:10.1016/s0005-2736(00)00206-6
    • NLM

      Carvalho-Alves PC, Hering VR, Oliveira JMS, Salinas RK, Verjovski-Almeida S. Requirement of the hinge domain for dimerization of `Ca POT. 2+´-ATPase large cytoplasmic portion expressed in bacteria [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta. 2000 ; 1467( 1): 73-84.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/s0005-2736(00)00206-6
    • Vancouver

      Carvalho-Alves PC, Hering VR, Oliveira JMS, Salinas RK, Verjovski-Almeida S. Requirement of the hinge domain for dimerization of `Ca POT. 2+´-ATPase large cytoplasmic portion expressed in bacteria [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta. 2000 ; 1467( 1): 73-84.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/s0005-2736(00)00206-6
  • Unidade: IQ

    Subjects: BIOQUÍMICA, HORMÔNIOS, MACROMOLÉCULA

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    • ABNT

      SALINAS, Roberto Kopke. Propriedades conformacionais de um fragmento (aminoácidos 92-100) da primeira alça extra-celular do receptor 'AT IND.1' de angiotensina II em solução e em presença de membranas modelo. 2000. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2000. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-26062019-171845/. Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Salinas, R. K. (2000). Propriedades conformacionais de um fragmento (aminoácidos 92-100) da primeira alça extra-celular do receptor 'AT IND.1' de angiotensina II em solução e em presença de membranas modelo (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-26062019-171845/
    • NLM

      Salinas RK. Propriedades conformacionais de um fragmento (aminoácidos 92-100) da primeira alça extra-celular do receptor 'AT IND.1' de angiotensina II em solução e em presença de membranas modelo [Internet]. 2000 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-26062019-171845/
    • Vancouver

      Salinas RK. Propriedades conformacionais de um fragmento (aminoácidos 92-100) da primeira alça extra-celular do receptor 'AT IND.1' de angiotensina II em solução e em presença de membranas modelo [Internet]. 2000 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-26062019-171845/
  • Source: Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. Conference titles: Simpósio 100 Anos de Ensino Farmacêutico no Estado de São Paulo. Unidades: IQ, FCF

    Subjects: PROTEÍNAS, TÉCNICAS E PROCEDIMENTOS DE LABORATÓRIO, BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      DAMASCENO, Nágila Raquel Teixeira et al. Modification on apo B structure induced by lipid and protein (Trp) oxidation in LDL. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. São Paulo: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 09 maio 2024. , 1998
    • APA

      Damasceno, N. R. T., Queiroz, M. G. R., Salinas, R. K., Schreier, S., & Abdalla, D. S. P. (1998). Modification on apo B structure induced by lipid and protein (Trp) oxidation in LDL. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. São Paulo: Instituto de Química, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Damasceno NRT, Queiroz MGR, Salinas RK, Schreier S, Abdalla DSP. Modification on apo B structure induced by lipid and protein (Trp) oxidation in LDL. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. 1998 ; 34 48 Res. AL36.[citado 2024 maio 09 ]
    • Vancouver

      Damasceno NRT, Queiroz MGR, Salinas RK, Schreier S, Abdalla DSP. Modification on apo B structure induced by lipid and protein (Trp) oxidation in LDL. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. 1998 ; 34 48 Res. AL36.[citado 2024 maio 09 ]
  • Source: Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. Conference titles: Biennial Meeting International Society for Free Radical Research. Unidades: FCF, IQ

    Subjects: BIOQUÍMICA, TÉCNICAS E PROCEDIMENTOS DE LABORATÓRIO

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    • ABNT

      DAMASCENO, Nágila Raquel Teixeira et al. effect of 'Cu POT.2+'and peroxynitrite-induced lipid and protein (TRP) oxidation on Apo B secondary structure. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. São Paulo: Faculdade de Ciências Farmacêuticas, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 09 maio 2024. , 1998
    • APA

      Damasceno, N. R. T., Queiroz, M. G. R., Salinas, R. K., Abdalla, D. S. P., & Schreier, S. (1998). effect of 'Cu POT.2+'and peroxynitrite-induced lipid and protein (TRP) oxidation on Apo B secondary structure. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. São Paulo: Faculdade de Ciências Farmacêuticas, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Damasceno NRT, Queiroz MGR, Salinas RK, Abdalla DSP, Schreier S. effect of 'Cu POT.2+'and peroxynitrite-induced lipid and protein (TRP) oxidation on Apo B secondary structure. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. 1998 ; 34 179.[citado 2024 maio 09 ]
    • Vancouver

      Damasceno NRT, Queiroz MGR, Salinas RK, Abdalla DSP, Schreier S. effect of 'Cu POT.2+'and peroxynitrite-induced lipid and protein (TRP) oxidation on Apo B secondary structure. Revista de Farmácia e Bioquímica da Universidade de São Paulo. 1998 ; 34 179.[citado 2024 maio 09 ]
  • Source: Faseb Journal. Conference titles: International Congress of Biochemistry and Molecular Biology. Unidade: IQ

    Subjects: BIOQUÍMICA, BIOLOGIA MOLECULAR

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    • ABNT

      SCHREIER, Shirley et al. Conformation properties of extracellular and cytosolic loops of a G protein-coupled receptor. Faseb Journal. Bethesda: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 09 maio 2024. , 1997
    • APA

      Schreier, S., Pertinhez, T. A., Salinas, R. K., Krybus, R., Nakaie, C. R., Paiva, A. C. M., et al. (1997). Conformation properties of extracellular and cytosolic loops of a G protein-coupled receptor. Faseb Journal. Bethesda: Instituto de Química, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Schreier S, Pertinhez TA, Salinas RK, Krybus R, Nakaie CR, Paiva ACM, Franzoni L, Sartor G, Spisni A. Conformation properties of extracellular and cytosolic loops of a G protein-coupled receptor. Faseb Journal. 1997 ; 11( 9): A1059 Res. 1180.[citado 2024 maio 09 ]
    • Vancouver

      Schreier S, Pertinhez TA, Salinas RK, Krybus R, Nakaie CR, Paiva ACM, Franzoni L, Sartor G, Spisni A. Conformation properties of extracellular and cytosolic loops of a G protein-coupled receptor. Faseb Journal. 1997 ; 11( 9): A1059 Res. 1180.[citado 2024 maio 09 ]
  • Source: Bulletin Magnetic Resonance. Unidade: IQ

    Assunto: BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      SPISNI, A et al. NMR, CD and molecular modeling studies on the solution conformation of a modified fragment of the first extra-celular loop of angiotensin II AT1 receptor. Bulletin Magnetic Resonance, v. 17, p. 151-3, 1996Tradução . . Acesso em: 09 maio 2024.
    • APA

      Spisni, A., Franzoni, L., Sartor, G., Nakaie, C. R., Carvalho, R. S. H., Paiva, A. C. M., et al. (1996). NMR, CD and molecular modeling studies on the solution conformation of a modified fragment of the first extra-celular loop of angiotensin II AT1 receptor. Bulletin Magnetic Resonance, 17, 151-3.
    • NLM

      Spisni A, Franzoni L, Sartor G, Nakaie CR, Carvalho RSH, Paiva ACM, Salinas RK, Pertinhez T de A, Schreier S. NMR, CD and molecular modeling studies on the solution conformation of a modified fragment of the first extra-celular loop of angiotensin II AT1 receptor. Bulletin Magnetic Resonance. 1996 ; 17 151-3.[citado 2024 maio 09 ]
    • Vancouver

      Spisni A, Franzoni L, Sartor G, Nakaie CR, Carvalho RSH, Paiva ACM, Salinas RK, Pertinhez T de A, Schreier S. NMR, CD and molecular modeling studies on the solution conformation of a modified fragment of the first extra-celular loop of angiotensin II AT1 receptor. Bulletin Magnetic Resonance. 1996 ; 17 151-3.[citado 2024 maio 09 ]

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